Главная » Вопросы » Школа » Биология

Какие связи стабилизируют вторичную структуру белковой молекулы?
Какие связи стабилизируют вторичную структуру белковой молекулы? Почему вторичная структура пептидов достаточно прочная, хотя поддерживающие её связи значительно слабее ковалентных.
Категория: Биология | Добавил: El_Storm (10.10.2018)
Просмотров: 58 | Ответы: 2 | Рейтинг: 5.0/1
Ответов: 2
0 Olediva
10.10.2018 оставил(а) комментарий:
Вторичная структура белка - это определённая компоновка полипептидной цепи за счёт водородных связей, возникающих между СО- и NH-группами. Существуют два типа вторичной структуры: α-спираль и (β-структура).

α-спираль - полипептидная цепь, закрученная спирально и удерживаемая водородными связями, возникающими между группами -СО- и -NH- в витках спирали.

Другой разновидностью вторичной структуры является β-структура. Это слоистая, складчатая структура, образованная параллельно расположен- ньтми соседними участками полипептидных цепей. Слои в этой структуре также связаны друг с другом водородными связями. (β-структура встречается в глобулярных белках, где чередуется с α-спиральными участками.

Хотя водородные связи слабее ковалентных, присутствие их в значительном количестве делает структуры типа α-спирали или β-складчатого слоя достаточно прочными.
0 Šøбłǻзŋ
10.10.2018 оставил(а) комментарий:
Вторичная структура - это пространственное расположение полипептидной цепочки в виде α-спирали или β-складчатости безотносительно к типам боковых радикалов и их конформации. Она стабилизирована водородными связями, которые замыкаются между пептидными, амидными (-N-H) и карбонидными (-C=O)группами, т.е. входят в пептидную единицу, и дисульфидными мостиками между остатками цистеина

Полинг и Кори предложили модель вторичной структуры белка в виде левозакрученной α-спирали, в которой водородные связи замыкаются между каждой первой и четвертой аминокислотой, что позволяет сохранять нативную структуру белка, осуществление им простейших функций, защищать от разрушения. На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали составляет 0,54 нм. В образовании водородных связей принимают участие все пептидные группы, что обеспечивает максимальную стабильность, снижает гидрофильность и увеличивает гидрофобность белковой молекулы. Альфа-спираль образуется самопроизвольно и является наиболее устойчивой конформацией, отвечающей минимуму свободной энергии.

Полинг и Кори предложили и другую упорядоченную структуру - складчатый β-слой. В отличие от конденсированной α-спирали β-слои почти полностью вытянуты и могут располагаться как параллельно, так и антипараллельно

В стабилизации данных структур также принимают участие дисульфидные мостики и водородные связи.
avatar