Главная » Вопросы » Школа » Биология

Что представляет собой третичная структура белковой молекулы?
Что представляет собой третичная структура белковой молекулы? Назовите типы химических связей, стабилизирующих третичную структуру. Какие из них наиболее прочные? Объясните почему.
Категория: Биология | Добавил: netscout (10.10.2018)
Просмотров: 32 | Ответы: 3 | Рейтинг: 5.0/1
Ответов: 3
0 newsgg
10.10.2018 оставил(а) комментарий:
Третичная структура - это пространственная конфигурация белка в виде компактных глобул.
Связи, стабилизирующие третичную структуру белка, В стабилизации третичной структуры играют роль связи между боковыми радикалами аминокислот,
С О Н N Водородная связь между аминокислотами,
S S Дисульфидная связь между серусодержащими радикалами цистеина
COO - NН₃⁺ Ионная связь между заряженными группами полипептидной цепи.
R R Гидрофобная связь между неполярными радикалами аминокислот.
Пептидная связь - Сама пептидная связь является частично двойной в силу лактим-лактамной таутомерии. Поэтому вокруг нее невозможно вращение, а сама она по прочности в полтора раза превосходит обычную ковалентную
0 driven
10.10.2018 оставил(а) комментарий:
Третичная структура белка - это пространственная укладка α-спирали или полипептидной цепи в трехмерную структуру (конформацию). По форме третичной структуры белки делят на глобулярные (округлые) и фибриллярные (нитевидные).

Связи, стабилизирующие третичную структуру образуются между боковыми радикалами аминокислот и их функциональными группами. Связи могут быть сильными (ковалентными) и слабыми (полярными и ван-дер-ваальсовыми).

Гидрофобные (ван-дер-ваальсовы), ионные и водородные связи слабые, но так как они многократно повторяются в белке, то играют важную роль в формировании третичной структуры.

При укладке третичной структуры α-спираль или полипептидная цепь белка стремится принять энергетически (термодинамически) выгодную форму, характеризующуюся минимумом свободной энергии. В связи с этим гидрофобные радикалы аминокислот, избегая воды формируют ван-дер-ваальсовы связи внутри белковой молекулы, а гидрофильные группы аминокислот располагаются ближе к наружной поверхности и связывают воду. В центре белковой глобулы практически нет воды, а на ее поверхности формируется гидратная оболочка.

Типы связей, участвующие в формировании третичной структуры белка:

1. Слабые связи:

– гидрофобная связь (ван-дер-ваальсова) – образуется между гидрофобными (неполярными) радикалами аминокислот;

– водородные связи – образуются между полярными незаряженными радикалами аминокислот;

– ионные или электростатические связи – образуются между полярными заряженными радикалами аминокислот.

2. Сильные связи (ковалентные):

– дисульфидная связь – образуется между двумя молекулами цистеина

– псевдопептидная (ложнопептидная) связь – образуется между карбоксильной группой радикала одной аминокислоты и аминогруппой радикала другой аминокислоты;

– сложно-эфирная связь – образуется между гидроксильной группой серина или треонина и карбоксильной группой радикалов глутаминовой и аспарагиновой кислот.
0 Re-van
10.10.2018 оставил(а) комментарий:
Третичная структура белков образуется путем дополнительного складывания пептидной цепи содержащей a-спираль, b-структуры и участки без периодической структуры. Третичная структура белка формируется совершенно автоматически, самопроизвольно и полностью предопределяется первичной структурой. Основной движущей силой в возникновении трехмерной структуры, является взаимодействие радикалов аминокислот с молекулами воды. При этом неполярные гидрофобные радикалы аминокислот группируются внутри белковой молекулы, в то время как полярные радикалы ориентируются в сторону воды. В какой-то момент возникает термодинамически наиболее выгодная стабильная конформация молекулы – глобула. В такой форме белковая молекула характеризуется минимальной свободной энергией. На конформацию возникшей глобулы оказывают влияние такие факторы как рН раствора, ионная сила раствора, а также взаимодействие белковых молекул с другими веществами.

В последнее время появились доказательства, что процесс формирования третичной структуры не является автоматическим, а регулируется и контролируется специальными молекулярными механизмами. В этом процессе задействованы специфические белки – шапероны. Основными функциями их являются способность предотвращать образование из полипептидной цепи неспецифических (хаотичных) беспорядочных клубков, и обеспечение доставки (транспорта) их к субклеточным мишеням, создавая условия для завершения свертывания белковой молекулы.

Стабилизация третичной структуры обеспечивается благодаря нековалентным взаимодействиям между атомными группировками боковых радикалов следующих типов:

- водородные связи могут возникать между функциональными группами боковых радикалов. Например, между ОН группой тирозина и –N< в кольце остатка гистидина.

- электростатические силы притяжения между радикалами, несущими противоположно заряженные ионные группы (ион-ионные взаимодействия), например отрицательно заряженная карбоксильная группа
(– СОО– ) аспарагиновой кислоты и (NН₃⁺) положительно заряженной e-аминогруппой остатка лизина.

- гидрофобные взаимодействия обусловлены силами Ван-дер-Ваальса между неполярными радикалами аминокислот. (Например, группами
–СН₃ – аланина.

Стабилизируется третичная структура и ковалентной дисульфидной связью (–S–S–) между остатками цистеина. Эта связь очень прочная и присутствует не во всех белках. Важную роль эта связь играет в белковых веществах зерна и муки, т.к. оказывает влияние на качество клейковины, структурно-механические свойства теста и соответственно на качество готовой продукции – хлеба и т.д.
avatar